
%----------------------------------------------------------------------------------------
%	PACKAGES AND DOCUMENT CONFIGURATIONS
%----------------------------------------------------------------------------------------

\documentclass[12pt]{report}




%-------------------début activation des packages ------------------------------
\usepackage{geometry}                % See geometry.pdf to learn the layout options. There are lots.
\usepackage[parfill]{parskip}    % Activate to begin paragraphs with an empty line rather than an indent
\usepackage{graphicx}
\usepackage{graphics}
\usepackage{subfig}
\usepackage{epic}
\usepackage{ecltree}
\usepackage{amssymb}
\usepackage{epstopdf}
\usepackage[greek,french]{babel}
\usepackage[utf8]{inputenc} %
\usepackage{amsmath}
\usepackage{fontenc}
\usepackage{textcomp}
%\usepackage[authoryear]{natbib}
%\usepackage{media9}
\usepackage{hyperref}
\usepackage{psfrag}
\usepackage{booktabs}
\usepackage{setspace}
\usepackage{siunitx}
\usepackage{animate}
\usepackage{tikz}
\usepackage{tabularx}
\usepackage{enumitem}
\usepackage{pifont}
%\usepackage{subtable}
\usepackage{array}
\usepackage{animate}
\usepackage{hyperref}
\usepackage{colortbl}
\usepackage{tabularx}
\usepackage{boxedminipage}
\usepackage{titlesec} % Formater facilement les titres
\usepackage{framed} % faire des couleurs de fond
\usepackage{tcolorbox}
\usepackage{babel}
%-------------------Bibliographie BibLateX ------------------------------
\usepackage[backend=bibtex,style=numeric,natbib=true]{biblatex}

\usepackage[nottoc, notlof, notlot]{tocbibind}

\addbibresource{atelier3.bib}

\usepackage{charter} % Charter font for main content


%-------------------Fin activation des packages ------------------------------

%-------------------Bibliographie BibLateX ------------------------------
\usepackage[backend=bibtex,style=nature,natbib=true]{biblatex}

\AtEveryBibitem{

\clearfield{issn}

\clearfield{doi}


\ifentrytype{online}{}{

\clearfield{url}

}

}

\usepackage[nottoc, notlof, notlot]{tocbibind}

\def\bibfont{\tiny}

\addbibresource{atelier3.bib}

%-------------------début réglage du format de la page----------------------------


\DeclareGraphicsRule{.tif}{png}{.png}{`convert #1 `dirname #1`/`basename #1 .tif`.png}
\setcounter{secnumdepth}{5} %augmenter la profondeur de numérotation
\geometry{a4paper}                   % ... or a4paper or a5paper or ... 
\textheight=25truecm
\textwidth=18truecm
\topmargin=-15truemm
\oddsidemargin=-10truemm
\evensidemargin=-10truemm 
%\geometry{landscape}                % Activate for for rotated page geometry
%-------------------fin réglage du format de la page----------------------------

%-------------------début réglage des couleurs----------------------------

%%%%debut réglage des couleurs%%%%%
\definecolor{bleu_clair}{RGB}{102,153,204}
\definecolor{bleu_foncé}{RGB}{0,51,102}
\definecolor{bleu_moyen}{RGB}{0,102,153}
\definecolor{vert_foncé}{RGB}{51,102,102}
\definecolor{vert_moyen}{RGB}{102,153,153}
\definecolor{rouge_vif}{RGB}{204,0,0}
\definecolor{rouge_clair}{RGB}{255,204,204}
\definecolor{bleu_minuit}{RGB}{0,51,102}
\definecolor{bleu_nuit}{RGB}{15, 5, 107}
\definecolor{auburn}{RGB}{157,62,12}
\definecolor{enhanced}{RGB}{225,77,22}
\definecolor{blanccreme}{RGB}{253,241,184}
\definecolor{bleuberlin}{RGB}{34,66,124}
\definecolor{bleuciel}{RGB}{115, 194, 251}
\definecolor{orangebrule}{RGB}{204, 85, 0}
\definecolor{ardoise}{RGB}{90, 94, 107}
\definecolor{ambre}{RGB}{240, 195, 0}
\definecolor{jaune}{RGB}{191,189,36}
\definecolor{rouge}{RGB}{204,0,0}
\definecolor{vert}{RGB}{34, 120, 15}
\definecolor{vert_Cdeux}{RGB}{155,200,64}
\definecolor{rose_Ctrois}{RGB}{220,79,118}

%-------------------fin réglage des couleurs----------------------------

%-----------------------------------------------------------
% Header and footer

%-----------------------------------------------------------

%----------------------------------------------------------------------------

%                        Réglage Chapitre avec fncychap

%----------------------------------------------------------------------------

\usepackage[Rejne]{fncychap}

%Type de style pour fncychap : Glenn,Bjornstrup,Bjarne,Conny,Lenny,Sonny

%    \mghrulefill{width}: This command is a more general version of the command \hrulefill, which is used to print a horizontal rule for the remaining space of the line. The new command includes a width parameter, used to specify the width of the ruler. This parameter, of course, has to be a valid TeX dimension. The present macro can mainly be used to decorate the chapter headers.
%    \ChNameUpperCase and \ChNameLowerCase: these commands will change the chapter name into upper or lower case, respectively.
%    \ChNameAsIs: this additional case command for the chapter name results in the name being printed in the default case.
%    \ChTitleUpperCase, \ChTitleLowerCase and \ChNameAsIs: These are analogous commands for the chapter title.
%    \ChRuleWidth{width}: This command controls the rule width of the predefined chapter styles. As always, width must be a valid TeX dimension.
%    \ChNameVar, \ChNumVar and \ChTitleVar: These commands can be used to set the font-related matters such as its size, type and face. They affect the chapter name, number and title, respectively.
%    \TheAlphaChapter: This command is present in the Bjarne chapter style, and is used to typeset the chapter number using the corresponding word. This word goes from”ZERO” to NINETY-NINE”.

% Réglage de l'apparance du numéro de chapitre 
%\ChNumVar{\textcolor{vert_Cdeux}}

% Réglage de l'apparance du mot chapitre 
%\ChNameVar{\textcolor{white}}

% Réglage de l'apparance du titre du chapitre 
\ChTitleVar{\color{vert_Cdeux}\Huge\sc\center}

\ChRuleWidth{0.25em}

\def\frenchchaptername{Étude de Cas}


%----------------------------------------------------------------------------

%                        Réglage Titres avec Titlesec

%----------------------------------------------------------------------------

%\titleformat{<command>}[<shape>]{<format>}{<label>}{<sep>}{<before-code>}[<after-code>]
%
%where [<shape>] and [<after-code>] are optional parameters, and:
%
%    <command> is the sectioning command to be redefined: \part, \chapter, \section, \subsection, \subsubsection, \paragraph or \subparagraph.
%    <shape> is sectioning paragraph shape; possible values are: hang, block, display, runin, leftmargin, rightmargin, drop, wrap and frame.
%    <format> is the format to be applied to the title, label, and text; for example \normalfont\Large\bfseries
%    <label> specify sectioning label.
%    <sep> is the horizontal separation between label and title body and it must be a length and not be empty.
%    <before-code> is code preceding the title body.
%    <after-code> is code following the title body.
%
%and
%
% \titlespacing{<command>}{<left>}{<before-sep>}{<after-sep>}
%
%where:
%
%    <left> increases the left margin.
%    <before-sep> is the vertical space before the title.
%    <after-sep> is the separation between title and non-sectioning text.
%
%The starred version of this command (\titlespacing*) kills the indentation of the paragraph following the title. 


%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%% debut title-section %%%%

\colorlet{shadecolor}{vert_Cdeux!10}

%%%% type un : deux lignes vertes dessus/dessous %%%%
%\titleformat{\section}{\normalfont\large\bfseries}{}{1em}{\color{vert_Cdeux}\hrule \color{black} \Roman{section}.\hspace{2em}}[\vspace{0.5em} \color{vert_Cdeux}\hrule]

%%%% type deux : fond coloré %%%%
%\titleformat{\section}[block]{\normalfont\begin{shaded}\large\bfseries}{ \Roman{section}.}{2em}{}[\end{shaded*}]

%%%% type deux : fond coloré - ligne en dessous %%%%
\titleformat{\section}[block]{\normalfont\newpage\begin{shaded*}\large\bfseries}{CC \hspace{1em} \arabic{section}\hspace{1em}:}{2em}{}[\vspace{0.25em} \end{shaded*}\color{vert_Cdeux}\hrule]
\titlespacing{\section}{0pt}{10pt}{20pt}
%

%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%% debut title-subsection %%%%

%

\titleformat{\subsection}[block]{\normalfont\flushright\large\bfseries}{\color{vert_Cdeux}\hrulefill \hspace{0.5em} \color{black}\Alph{subsection}.}{1em}{}[]
\titlespacing{\subsection}{0pt}{10pt}{20pt}
%



%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%ù debut title-subsubsection %%%%


\titleformat{\subsubsection}[block]{\normalfont\color{black}\large\bfseries}{\color{vert_Cdeux} Question  \arabic{subsubsection}}{2em}{}[]
\titlespacing{\subsection}{0pt}{10pt}{20pt}
%
%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%ù debut title-paragraph %%%%


\titleformat{\paragraph}[block]{\normalfont\bfseries}{\color{vert_Cdeux}\alph{paragraph}.}{2em}{}[]
\titlespacing{\subsection}{0pt}{10pt}{20pt}

%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%ù debut title-subparagraph %%%%

\titleformat{\subparagraph}[block]{\normalfont\color{vert_Cdeux}\bfseries}{}{2em}{}[]

%----------------------------------------------------------------------------

%                        Mes commandes -

%----------------------------------------------------------------------------

\newcounter{defi}
\setcounter{defi}{1}

\newcommand{\defi}[1]{\textcolor{purple}{\center\textbf{Définition \thedefi \hspace{1em}:\hspace{1em}} #1}\stepcounter{defi}}


\newcounter{exo}
\setcounter{exo}{1}

\newcommand{\exo}[1]{\textcolor{purple}
{{\center\textbf{Exercice \theexo \hspace{1em}:\hspace{1em} #1}}}\stepcounter{exo}}

\newcounter{bil}
\setcounter{bil}{1}

\newcommand{\bil}[1]{\textcolor{purple}{{\center\textbf{Schéma bilan \thebil \hspace{1em}:\hspace{1em} #1}}\stepcounter{bil}}}

\frenchspacing





\title{RAB31 \\ Licence Biologie 2ème année}
\author{V. Garlatti}
\date{2023}                                           % Activate to display a given date or no date

\title{Étude de cas  - Enzymologie \\ Licence Biologie 2ème année\\ \bigskip }
\author{V. Garlatti}
\date{2025}                                           % Activate to display a given date or no date
\begin{document}
%\maketitle


\section{CC 2 : Inhibiteurs des acétylcholinestérases, entre pesticides et médicaments \\ correction}




\subsubsection{Propriétés cinétiques de l'acétylcholinestérase}

A partir des données obtenues en absence d'inhibiteur, analysez les proporiétés cinétiques de l'acétylcholinestérase. 

\vspace{2em}

\begin{tcolorbox}[colback=vert_Cdeux!20,%gray background
                  colframe=vert_Cdeux,% black frame colour
                  width=19cm,% Use 5cm total width,
                  arc=3mm, auto outer arc,
                 ]
\textsc{Usefull Fact : Je ne vous demande pas de recopier l'énoncé}  \hrulefill


\vspace{1em}
 
Dans cette question, vous êtes passés à côté car : 
\begin{itemize}
\item vous ne vous êtes pas demandé ce que signifiaient "propriété cinétique" = enzyme mickëlienne ou non, Km, Vmax, Kcat, EC. C'est le premier atelier. 
\item vous n'avez pas appliqué la méthode de rédaction donnée dans les corrections et dans l'énoncé des TD en ligne corrigés. 
\end{itemize}

Je remet donc ce qui est attendu dans cette question (copier/coller des TD) : 

{\large \textbf{CONSIGNES}} : Vous devez traiter puis analyser les résultats obtenus. Pour cela, la méthode à suivre et le modèle de rédaction sont toujours les même : 
\begin{itemize}
\item Écrire la réaction 
\item A. Mécanisme : 
\begin{itemize}
\item Faire l'hypothèse que l'enzyme est Mickaëlienne et calculer les valeurs en double inverse
\item Tracer la régression linéaire en double inverse en indiquant : l'échelle, le nom des axes, les unités, un titre qui a du sens, l'équation de la droite, le $r^2$. 
\item Analysez votre graphique puis conclure sur le mécanisme
\end{itemize} 
\item B. Détermination des constantes :  Calculez les constantes ($k_{cat}$ et/ou $V_{max}$, $K_M$) : par lecture graphique et par calcul à partir de l'équation de droite. 
\item Conclure
\end{itemize}



\end{tcolorbox}

\clearpage
\begin{center}
{\Large \textbf{CORRECTION QUESTION 1}}
\end{center}
\vspace{2em}
La réaction de dégradation est une réaction \textit{in vitro} de transformation de l'ATCI  qui permet de fabriquer des intermédiaires colorés : 

\begin{center}
\includegraphics[width=0.6\textwidth]{reaction}
\end{center}

L'enzyme est supposée Mickaëllienne. Les données sont donc traitées en double inverse. 

\textbf{A. Mécanisme de la réaction}

Trois expériences indépendantes ont été réalisée pour l'enzyme en absence d’inhibiteur. Pour chaque concentration en substrat la moyenne des vitesses de réaction est calculée ainsi que l'écart-type (écart-type non demandé en examen). Les données obtenues sont présentées dans le tableau ci-dessous. 

\begin{table}[ht!]
\caption{Données de cinétique en double inverse de l'action de de dégradation de l'acétylcholinesterase.}
\includegraphics[width=0.8\textwidth]{tAB1}
\end{table}
 
Les valeurs sont traitées en double inverse selon la méthode de Lineweaver et Burk afin d'obtenir le mécanisme de réaction ainsi que des constantes cinétiques précises. Les équations de droite $\frac{1}{v_0}=f(\frac{1}{S0})$ sont calculées par régression linéaire. Elles peuvent également être calculées de la façon suivante : 

Exemple de calcul d'équation de droite  sans inhibiteur:

$a=\frac{y_B-y_A}{x_B-x_A}=\frac{8-3,2}{40-5}=0,137$

$b=y_B-a*x_B=8-40*0,137=2,5$

Les données en double inverse suivent bien un modèle linéaire ($r^2>0,95$), l'enzyme est bien mickaëlienne. 

Le graphique est présenté dans la figure \ref{figure1}. 


\textbf{B. Calcul des constantes cinétiques}


\textbf{\textit{Obtention de $V_{max}$}}

A l'intersection de la droite de régression avec l'axe des ordonnées, y est égal à $\frac{1}/V_{max}$. A cette intersection, la valeur lue est  2.  $V_{max}=\frac{1}{2}=0,5\;mol.L^{-1}.mn^{-1}$

Afin de confirmer ce résultat, le calcul de cette intersection est réalisé à partir de l'équation de la droite. A l'intersection avec la droite des ordonnées, x=0 donc : 

$y=0,1374*0+2,42$ donc $y=2,42$ et $V_{max}=\frac{1}{2,42}=0,41\;mol.L^{-1}.mn^{-1}$

La \textbf{constante catalytique} est égale à : $k_{cat}=\frac{V_max}{E_0}$ Ici nous n'avons pas la valeur de $E_0$ et ne pouvons donc pas calculer cette constante. 

\textbf{ \textit{Obtention de $K_{M}$}}
 
A l'intersection de la droite de régression avec l'axe des abscisses, x est égal à $\frac{-1}/K_{M}$. A cette intersection, la valeur lue est -17.  $K_{M}=\frac{1}{17}=0,058\;mM$

Afin de confirmer ce résultat, le calcul de cette intersection est réalisée à partir de l'équation de la droite. A l'intersection avec la droite des abscisses, y=0 donc : 

Pour y=0, $y=0,1374*0+2,42$ donc $x=\frac{-2,42}{0,13}=-18,6$

donc $K_M=\frac{1}{18,6}=0,053mM$

L'\textbf{efficacité catalytique} $E_c$ est égale à :  $E_c=\frac{k_{cat}}{K_M}$ en absence d'obtention de $k_cat$ cette valeur ne peut être obtenue.

Finalement, l'acétylcholinestérase est une enzyme Mickaëlienne avec un Vmax de 0,41 $mol.L^{-1}.mn^{-1}$ et un KM de 0,053 mM. 

\clearpage

\subsubsection{Analysez l'inhibiteur réversible huperzine A de l'acétylcholinestérase}


\begin{tcolorbox}[colback=vert_Cdeux!20,%gray background
                  colframe=vert_Cdeux,% black frame colour
                  width=19cm,% Use 5cm total width,
                  arc=3mm, auto outer arc,
                 ]
\textsc{Usefull Fact : Je ne vous demande pas de faire quelques calculs dans des coins}  \hrulefill


\vspace{1em}
 
Dans cette question, vous êtes passés à côté car : 
\begin{itemize}
\item vous n'avez pas appliqué la méthode de rédaction donnée dans les corrections et dans l'énoncé des TD en ligne corrigés. 
\item vous avez confondu les valeurs de vitesse et de concentration en substrat
\item vous avez calculer des $V_{max}$ et des $K_M$ alors que j'ai dit 50 fois que ce n'était pas la question. 
\end{itemize}

Je remet donc ce qui est attendu dans cette question (copier/coller des TD) : 

{\large \textbf{CONSIGNES}} : Vous devez traiter puis analyser les résultats obtenus. Pour cela, méthode à suivre est toujours la même : 
\begin{itemize}
\item Introduction (Écrire la réaction)
\item A. Mécanisme : 
\begin{itemize}
\item Faire l'hypothèse que l'enzyme est Mickaëlienne et calculer les valeurs en double inverse
\item Tracer les régressions linéaires en double inverse sur un seul graphique primaire en indiquant : l'échelle, le nom des axes, les unités, un titre qui a du sens, l'équation de la droite, le $r^2$. 
\item Analysez votre graphique primaire
	\begin{itemize}
	\item Mécanisme 1 : l'enzyme est-elle bien Mickaëlienne?
	\item Mécanisme 2 : quel est le type d'inhibition
	\end{itemize}
\item Faites un figure du mécanisme d'inhibition et donnez l'équation 
\end{itemize}
\item B. Constantes d'inhibition : 
\begin{itemize}
\item démontrez l'équation d'un graphique secondaire 
\item tracez les graphiques secondaire en indiquant : l'échelle, le nom des axes, les unités, un titre qui a du sens, l'équation de la droite, le $r^2$. 
\item Calculez la (les) constante(s) d'inhibition : : par lecture graphique et par calcul à partir de l'équation de droite. 
\end{itemize}
\item Conclure
\end{itemize}

\end{tcolorbox}
\clearpage
\begin{center}
{\Large \textbf{CORRECTION QUESTION 2}}
\end{center}
\vspace{2em}
L'effet des inhibiteurs est testé sur une réaction in vitro de transformation de l'ATCI  qui permet de fabriquer des intermédiaires colorés : 

\begin{center}
\includegraphics[width=0.6\textwidth]{reaction}
\end{center}

L'enzyme AChE étant supposée Mickaëlienne les résultats sont traités par la méthode des double inverse. 

\textbf{A. Mécanisme d'action des inhibiteurs. }

Trois expériences indépendantes ont été réalisées pour l'enzyme en absence d’inhibiteur. Pour chaque concentration en substrat la moyenne des vitesses de réaction est calculée ainsi que l'écart-type (écart-type non demandé en examen). Les données obtenues sont présentées dans le tableau ci-dessous. 

\begin{table}[ht!]
\caption{Données de cinétique en double inverse de l'action de de dégradation de l'acétylcholinesterase en présence et en absence d'inhibiteur.}
\includegraphics[width=0.8\textwidth]{tAB2}
\end{table}

Les données sont présentées dans la figure \ref{figure1}. Pour l'ensemble des inhibiteurs, le modèle en double inverse est bien une droite ($r^2>0,95$) donc l'enzyme est bien Mickaëlienne dans toutes les conditions testées. 

Exemple de calcul d'équation de droite  pour l'huperzine A - sans inhibiteur:

$a=\frac{y_B-y_A}{x_B-x_A}=\frac{8-3,2}{40-5}=0,137$

$b=y_B-a*x_B=8-40*0,137=2,5$
 



\begin{figure}[ht!]
\centering
\includegraphics[width=0.8\textwidth]{graphiques}
\caption{\textbf{Analyse cinétique de l'AChE en présence d'huperzine A}}
\end{figure}

\clearpage
Dans le cas de l'huperzine A, l'inhibiteur diminue la $V_{max}$ et augmente le $K_M$, les droites ne se croisent ni sur l'axe des ordonnées ni sur l'axe des abscisses. L'huperzine A est donc un inhibiteur mixte de l'AChE. 


\begin{figure}[ht!]
\centering
\includegraphics[width=0.4\textwidth]{mecanismes}
\caption{\textbf{Mécanisme d'inhibition de l'huperzine A}}
\end{figure}



\textbf{B. Obtention des constantes cinétiques }

Les constantes d'inhibitions sont obtenues en réalisant des graphiques secondaires à partir des trois types de graphiques primaires. 

L'équation de chaque droite du graphique primaire est la suivante : 

$\frac{1}{V_0}=\frac{1}{V_{max}^{app}}+\frac{K_M^{app}}{V_{max}^{app}}*\frac{1}{S_0}$

$\frac{1}{V_0}=\frac{1}{\frac{V_{max}}{1+\frac{I_0}{K'_I}}}+\frac{K_M\frac{(1+\frac{I_0}{K_I})}{1+\frac{I_0}{K'_I}}}{\frac{V_{max}}{1+\frac{I_0}{K'_I}}}*\frac{1}{S_0}$

$\frac{1}{V_0}=\frac{1+\frac{I_0}{K'_I}}{V_{max}}+\frac{K_M*(1+\frac{I_0}{K_I})}{V_{max}}*\frac{1}{S_0}$

La pente de chaque droite dépend donc de la constante d'inhibition et de la concentration en inhibiteur : 

$a(primaire)= \frac{K_M(1+\frac{I_0}{K_I}}{V_{max}}$

donc : 

$a(primaire) = \frac{K_M}{V_{max}} + \frac{K_M}{V_{max}*K_I}*I_0$

En traçant $a(primaire)=f(I_0)$, une droite est obtenue de pente $\frac{K_M}{V_{max}*K_I}$ et d'ordonnée à l'origine $\frac{K_M}{V_{max}}$. A l'intersection avec l'axe des abscisses, le point particulier $-K_I$ est trouvé : 

$y=0$ donc $\frac{K_M}{V_{max}} + \frac{K_M}{V_{max}*K_I}*I_0=0$

donc $1 + \frac{1}{K_I}*I_0=0$

donc $I_0=-K_I$

Le graphique secondaire obtenu est bien une droite dont le point d'intersection avec l'axe des abscisse est -25 nM donc $K_I=25 nM$. L'équation de cette droite est : $y=0,005x+0,138$ donc pour $y=0$, $x=\frac{-0,138}{0,05}$ donc $K_I=\frac{0,138}{0,05}$ donc $K_I= 25,6 nM$. 

L'ordonnée à l'origine dépend donc de la concentration en inhibiteur et de la constante d'équilibre $K'_I$ : 

$b(primaire) = \frac{1}{\frac{V_{max}}{1+\frac{I_0}{K'_I}}}$

donc : $b(primaire) = \frac{1+\frac{I_0}{K'_I}}{V_{max}}$

donc  $b(primaire) = \frac{1}{V_{max}} + \frac{1}{K'_I*V_{max}} *I_0$

Le graphique $b(primaire)=f(I_0)$ est donc une droite de pente  $\frac{1}{K'_I*V_{max}}$ et d'ordonnée à l'origine $\frac{1}{V_{max}}$. Au point d'intersection avec l'axe des abscisses, le point particulier $-K'_I$ est trouvé : 

Pour $y=0$, $\frac{1}{V_{max}} + \frac{1}{K'_I*V_{max}} *I_0=0$ donc $1+\frac{1}{K'_I}*I_0=0$ donc $I_0=-K'_I$. 

Le graphique secondaire obtenu est bien une droite dont le point d'intersection avec l'axe des abscisse lu est -85 nM donc $K'_I=85 nM$. L'équation de cette droite est : $y=0,028x+2,422$ donc pour $y=0$, $x=\frac{-2,422}{0,028}$ donc $K'_I=\frac{2,422}{0,028}$ donc $K'_I=85,8nM$. 


\clearpage
\subsubsection{Comparaison des quatre inhibiteurs} 

Comparez les effets des quatre inhibiteurs sur l’enzyme cible en respectant la méthode fait/voit/interprète. 


\begin{table}[!ht]
\begin{center}
\caption{Modalités d'actions de trois inhibiteurs de C1s en présence de C4}
\begin{tabular}{|*{4}{c|}}
\hline
Inhibiteur&Mécanisme&$K_I$ nM& $K'_I$ nM\\
\hline
Galantamine&Compétitif&0,003&\\
\hline
fraction e&Incompétitif&&0,034\\
\hline
Huperzine A&&&\\
\hline
Donopezile & Mixte non compétitif&3,28&5\\
\hline
\end{tabular}
\end{center}
\end{table}

Attendus pour cette partie : :
\begin{itemize}
\item Rappeler en "fait" comment les données sont obtenues
\item Comparer les inhibiteurs par rapport à leurs constantes d'inhibition (attention à bien comparer en réalisant des facteurs multiplicatifs : 2X plus élevé par exemple) mais aussi aux conséquences d'un mécanisme : par exemple un inhibiteur compétitif perd de son efficacité quand le substrat est très concentré (cf TD6). 
\end{itemize}

%\printbibliography[
%title={Whole bibliography}]
%
%
%\clearpage
%
%\begin{figure}
%\includegraphics[angle=90,width=1\textwidth]{calque}
%\end{figure}
%
%\clearpage
%
%\begin{figure}
%\includegraphics[angle=90,width=1\textwidth]{calque}
%\end{figure}

\end{document}

